神经退行性变过程中淀粉样蛋白的共聚集

淀粉样蛋白的积累和聚集是神经退行性疾病的典型病理特征，特别是帕金森病和阿尔茨海默病。淀粉样蛋白如α-突触核蛋白和tau蛋白具有惊人的相似特征，这意味着它们可能协同工作。在许多报道的组织学检查中，α-syn聚集物在痴呆症患者的大脑中被发现，反之亦然。大多数淀粉样蛋白的突变会导致严重的遗传形式的神经变性。此外，淀粉样蛋白可能在纤维化和毒性方面相互促进。α-Syn已被证明在tau蛋白和一些细菌淀粉样蛋白(如苯酚可溶性模蛋白(PSM))存在时加速聚集。不同的错误折叠蛋白在相同的病理环境中同时出现，可能是调节疾病过程、改变细胞死亡和神经退行性变进程的关键因素。

尽管最近的研究表明，在一些病例中，共核病和tau病同时发生，但α-syn和tau的共聚集或共播种的状态和过程仍然知之甚少。更重要的是，淀粉样蛋白的共同聚集如何改变神经退行性变的过程仍然缺乏明确的机制解释。共同聚集是如何发生的?共聚集原纤维的特征是什么?共种错误折叠蛋白的共聚集如何影响疾病进展?在细胞毒性方面，混合聚合是否具有更强的效力?许多问题仍有待回答，如果不揭示淀粉样蛋白之间的结构联系和淀粉样蛋白相互作用的分子基础，这些问题就无法解决。因此，本课题旨在探讨淀粉样蛋白共病理的分子基础及其促进神经退行性变的机制。

在本课题中，欢迎原创研究文章和评论。研究领域可能包括(但不限于)以下内容:

1.tau、α-syn与其他淀粉样蛋白和共聚集物之间的结构联系和差异，包括共播种过程中低聚物和原纤维等结构基团的鉴定。

2.蛋白质共聚集的分类，包括不同共聚集蛋白质的相似性和多样性。

3.淀粉样蛋白相互作用组的研究方法，包括蛋白质组学研究、交叉播种试验、免疫沉淀、凝胶过滤和任何其他创新试验。

4.触发共聚集形成的分子基础和影响因素，包括模式多样性、遗传风险、环境毒素等。

5.共聚集物和纯种在缓和和促进疾病进展和神经退行性变方面的差异。

6.在各种神经退行性疾病中共聚集物的发生，包括人类和动物数据。

关键字:淀粉样蛋白;神经退化;co-aggregation;τ;α-核蛋白;帕金森病;阿尔茨海默病

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